Immagini ad altissima risoluzione svelano per la prima volta come è fatto e come funziona il ‘motore’ dei virus influenzali di tipo B: si chiama BM2 ed è una proteina che regola il pH del virus favorendo il rilascio del suo materiale genetico nelle cellule infettate. A svelarne la struttura 3D è uno studio pubblicato sulla rivista Nature Structural and Molecular Biology dai chimici del Massachusetts Institute of Technology (Mit), negli Stati Uniti. I risultati potrebbero aprire la strada a nuovi farmaci antivirali, sulla falsa riga di quelli già sviluppati per bloccare i più comuni virus influenzali di tipo A.
Il loro motore proteico (chiamato AM2) è formato da una sequenza di amminoacidi che è significativamente diversa rispetto a quella di BM2: per questo i ricercatori del Mit, guidati dalla chimica cinese Mei Hong, hanno cercato di scoprire se questa diversa composizione si riflettesse anche in una diversa struttura tridimensionale, condizionando il funzionamento della proteina. All’interno dell’involucro virale, infatti il suo compito è quello di agire da canale, per regolare il passaggio di ioni con carica positiva tra l’interno e l’esterno: se AM2 consente soltanto il loro ingresso, BM2 invece ne permette anche l’uscita.
Per approfondire la questione, i ricercatori hanno incastonato la proteina BM2 in una sorta di membrana lipidica a doppio strato, che hanno poi esaminato con uno spettroscopio di risonanza magnetica nucleare. Le immagini, ottenute con una risoluzione su scala atomica, dimostrano che la proteina è formata da quattro eliche parallele che cambiano inclinazione a seconda del pH dell’ambiente esterno, aprendo e chiudendo il canale. Ora che si conosce il suo meccanismo di funzionamento, diventa possibile sviluppare farmaci che possano bloccarlo, così come è accaduto con gli antivirali amantadina e rimantadina diretti contro la proteina AM2 dei virus influenzali di tipo A.
